microbeПроблемы особо опасных инфекцийProblems of Particularly Dangerous Infections0370-10692658-719XRussian Research Anti-Plague Institute “Microbe”10.21055/0370-1069-2024-3-111-117microbe-2048Research ArticleОРИГИНАЛЬНЫЕ СТАТЬИORIGINAL ARTICLESМоноклональные антитела, способные ингибировать взаимодействие рецептор-связующего домена вируса SARS-CoV-2 с ангиотензинпревращающим рецептором 2 клеток человекаMonoclonal Antibodies Capable of Inhibiting the Interaction of the Receptor Binding Domain of SARS-CoV-2 Virus with the Angiotensin-Converting Receptor 2 of Human Cellshttps://orcid.org/0000-0002-4908-2524ИващенкоТ. А.IvashchenkoT. A.

Иващенко Татьяна Александровна

Российская Федерация, 142279, Московская обл., г.о. Серпухов, п. Оболенск

Obolensk, urban district Serpukhov, Moscow Region, 142279, Russian Federation

ivaschenko_ta@mail.ruhttps://orcid.org/0000-0003-1698-6516РоманенкоЯ. О.RomanenkoYa. O.

Российская Федерация, 142279, Московская обл., г.о. Серпухов, п. Оболенск

Obolensk, urban district Serpukhov, Moscow Region, 142279, Russian Federation

https://orcid.org/0000-0002-3159-6439КарцеваА. С.KartsevaA. S.

Российская Федерация, 142279, Московская обл., г.о. Серпухов, п. Оболенск

Obolensk, urban district Serpukhov, Moscow Region, 142279, Russian Federation

https://orcid.org/0000-0002-5329-2807СилкинаМ. В.SilkinaM. V.

Российская Федерация, 142279, Московская обл., г.о. Серпухов, п. Оболенск

Obolensk, urban district Serpukhov, Moscow Region, 142279, Russian Federation

https://orcid.org/0000-0003-0560-915XМарьинМ. А.Mar’inM. A.

Российская Федерация, 142279, Московская обл., г.о. Серпухов, п. Оболенск

Obolensk, urban district Serpukhov, Moscow Region, 142279, Russian Federation

https://orcid.org/0000-0003-0052-2602ХлынцеваА. Е.KhlyntsevaA. E.

Российская Федерация, 142279, Московская обл., г.о. Серпухов, п. Оболенск

Obolensk, urban district Serpukhov, Moscow Region, 142279, Russian Federation

https://orcid.org/0000-0002-5388-292XЗенинскаяН. А.ZeninskayaN. A.

Российская Федерация, 142279, Московская обл., г.о. Серпухов, п. Оболенск

Obolensk, urban district Serpukhov, Moscow Region, 142279, Russian Federation

https://orcid.org/0000-0001-9667-1674ШемякинИ. Г.ShemyakinI. G.

Российская Федерация, 142279, Московская обл., г.о. Серпухов, п. Оболенск

Obolensk, urban district Serpukhov, Moscow Region, 142279, Russian Federation

https://orcid.org/0000-0002-9898-9894ФирстоваВ. В.FirstovaV. V.

Российская Федерация, 142279, Московская обл., г.о. Серпухов, п. Оболенск

Obolensk, urban district Serpukhov, Moscow Region, 142279, Russian Federation

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии»РоссияState Scientific Center of Applied Microbiology and BiotechnologyRussian Federation20240110202403111117Copyright © Иващенко Т.А., Романенко Я.О., Карцева А.С., Силкина М.В., Марьин М.А., Хлынцева А.Е., Зенинская Н.А., Шемякин И.Г., Фирстова В.В., 20242024Иващенко Т.А., Романенко Я.О., Карцева А.С., Силкина М.В., Марьин М.А., Хлынцева А.Е., Зенинская Н.А., Шемякин И.Г., Фирстова В.В.Ivashchenko T.A., Romanenko Y.O., Kartseva A.S., Silkina M.V., Mar’in M.A., Khlyntseva A.E., Zeninskaya N.A., Shemyakin I.G., Firstova V.V.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://journal.microbe.ru/jour/article/view/2048

Цель работы – оценить способность моноклональных антител (МКА ) ингибировать взаимодействие рецепторсвязующего домена (RBD) S-белка вируса SARS-CoV-2 вариантов Wuhan-Hu-1 и BQ 1.1 с ангиотензинпревращающим рецептором 2 клеток человека (АСЕ 2). Материалы и методы. В качестве антигенов использованы рекомбинантные RBD вариантов Wuhan-Hu-1 и BQ 1.1. Для наработки мышиных моноклональных антител (мМКА ) гибридомы культивировали in vivo в организме мышей линии BALB/c. Из асцитической жидкости выделяли мМКА очищением сульфатом аммония с последующей очисткой посредством аффинной хроматографии на колонке с сорбентом Protein G Sepharose. Оценку специфической активности мМКА проводили методом иммуноблота с рекомбинантным RBD варианта Wuhan-Hu-1. Для выявления наиболее перспективного мМКА проводили оценку нейтрализующей активности мМКА с помощью метода иммуноферметного анализа посредством иммобилизации RBD на поверхности микропланшета и использования АС E2 в форме конъюгата с пероксидазой хрена. Наработку рекомбинантных антигенов осуществляли в клетках линии ExpiCHO-S (Gibco, США). Результаты и обсуждение. В результате исследования охарактеризованы три мМКА : 5С3, 3F11, 1E6. Все антитела относятся к иммуноглобулинам подкласса G и специфически взаимодействуют с RBD S-белка вируса SARS-CoV-2. Установлено, что наиболее эффективное ингибирование взаимодействия АСЕ 2 и RBD штамма BQ 1.1 наблюдалось у мМКА 3F11 (65 %), а при взаимодействии с RBD штамма Wuhan-Hu-1 – у мМКА 5С3 (91 %). Выявленные характеристики позволяют рассматривать антитела в качестве потенциальных кандидатов для создания терапевтических препаратов на основе антител, что расширяет возможности терапии вирусной инфекции SARS-CoV-2.

The aim of the work was to evaluate the ability of monoclonal antibodies to inhibit the interaction of the receptor binding domain (RBD) in S protein of SARS-CoV-2 virus variants, Wuhan-Hu-1 and BQ 1.1, with the angiotensin-converting receptor 2 (ACE2). Materials and methods. In this study, recombinant RBDs of Wuhan-Hu-1 and BQ 1.1 variants were used as antigens. For mouse monoclonal antibody (mMCA) production, hybridomas were cultured in vivo in BALB/c mice. mMCAs were isolated from ascitic fluid by ammonium sulfate treatment followed by purification through column affinity chromatography with Protein G Sepharose sorbent. The specific activity of mMCAs was assessed by immunoblot with recombinant RBD of Wuhan-Hu-1 variant. To identify the most promising mMCA, the neutralizing activity of mMCA was evaluated by enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) via immobilizing RBD on the surface of a microplate and using ACE2 in the form of horseradish peroxidase conjugate. Recombinant antigens were produced in ExpiCHO-S cell line (Gibco, USA). Results and discussion. Three mMCAs have been described as a result of the study: 5C3, 3F11, 1E6. All antibodies belong to immunoglobulins of subclass G and specifically interact with the RBD in S protein of SARS-CoV-2 virus. The most effective inhibition of the interaction between ACE2 and the RBD of BQ 1.1 strain was observed for murine MCA 3F11 (65 %), while the interaction with the RBD of Wuhan-Hu-1 strain was inhibited by mMCA 5C3 (91 %). The identified characteristics allow for considering the antibodies as potential candidates for the development of antibody-based therapeutics, thus expanding the possibilities of therapy for SARS-CoV-2 virus infection.

SARS-CoV-2COVID-19моноклональные антителарецептор-связующий доменангиотен- зинпревращающий фермент 2нейтрализующая активностьSARS-CoV-2COVID-19monoclonal antibodiesreceptor-binding domainangiotensin-converting enzyme 2neutralizing activityРабота выполнена в рамках государственного задания НИОКР 3.1.3.The work was carried out within the framework of state R&D assignment 3.1.3.ReferencesТришкин Д.В., Крюков Е.В., Салухов В.В., Котив Б.Н., Садовников П.С., Андрейчук Ю.В., Чугунов А.А. Особенности формирования и продолжительность сохранения нейтрализующих антител к S-белку SARS-CoV-2 у лиц, перенесших новую коронавирусную инфекцию (COVID-19) легкого или бессимптомного течения. Вестник РАМН. 2021; 76(4):361–7. DOI: 10.15690/vramn1582.Trishkin D.V., Kryukov E.V., Salukhov V.V., Kotiv B.N., Sadovnikov P.S., Andreychuk Yu.V., Chugunov A.A. [A prospective multicenter randomized study: state of humoral immunity after a new coronavirus infection (COVID-19) of a mild or asymptomatic course]. Vestnik Rossiskoj Akademii Meditsinskikh Nauk [Annals of the Russian Academy of Medical Sciences]. 2021; 76(4):361–7. DOI: 10.15690/vramn1582.Балахонов С.В., Дубровина В.И., Чеснокова М.В., Войткова В.В., Пятидесятникова А.Б., Брюхова Д.Д., Киселева Н.О., Корытов К.М., Кузнецова Т.Г., Маркевич Ж.В. Изучение гуморального иммунного ответа при лёгкой и бессимптомной формах проявления COVID-19. Acta Biomedica Scientifica. 2020; 5(5):26–30. DOI: 10.29413/ABS.2020-5.5.3.Balakhonov S.V., Dubrovina V.I., Chesnokova M.V., Voitkova V.V., Pyatidesyatnikova A.B., Bryukhova D.D., Kiseleva N.O., Korytov K.M., Kuznetsova T.G., Markevich Zh.V. [Studying humoral immune response at mild and asymptomatic COVID-19 forms]. Acta Biomedica Scientifica. 2020; 5(5):26–30. DOI: 10.29413/ABS.2020-5.5.3.Zhou Y., Zhi H., Teng Y. The outbreak of SARS-CoV-2 Omicron lineages, immune escape, and vaccine effectivity. J. Med. Virol. 2023; 95(1):e28138. DOI: 10.1002/jmv.28138.Zhou Y., Zhi H., Teng Y. The outbreak of SARS-CoV-2 Omicron lineages, immune escape, and vaccine effectivity. J. Med. Virol. 2023; 95(1):e28138. DOI: 10.1002/jmv.28138.Faria N.R., Mellan T.A., Whittaker C., Claro I.M., Candido D.D.S., Mishra S., Crispim M.A.E., Sales F.C.S., Hawryluk I., McCrone J.T., Hulswit R.J.G., Franco L.A.M., Ramundo M.S., de Jesus J.G, Andrade P.S., Coletti T.M., Ferreira G.M., Silva C.A.M., Manuli E.R., Pereira R.H.M., Peixoto P.S., Kraemer M.U.G., Gaburo N. Jr, Camilo C.D.C., Hoeltgebaum H., Souza W.M., Rocha E.C., de Souza L.M., de Pinho M.C., Araujo L.J.T., Malta F.S.V., de Lima A.B., Silva J.D.P., Zauli D.A.G., Ferreira A.C.S., Schnekenberg R.P., Laydon D.J., Walker P.G.T., Schlüter H.M., Dos Santos A.L.P., Vidal M.S., Del Caro V.S., Filho R.M.F., Dos Santos H.M., Aguiar R.S., Proença-Modena J.L., Nelson B., Hay J.A., Monod M., Miscouridou X., Coupland H., Sonabend R., Vollmer M., Gandy A., Prete C.A. Jr, Nascimento V.H., Suchard M.A., Bowden T.A., Pond S.L.K., Wu C.H., Ratmann O., Ferguson N.M., Dye C., Loman N.J., Lemey P., Rambaut A., Fraiji N.A., Carvalho M.D.P.S.S., Pybus O.G., Flaxman S., Bhatt S., Sabino E.C. Genomics and epidemiology of the P.1 SARS-CoV-2 lineage in Manaus, Brazil. Science. 2021; 372(6544):815–21. DOI: 10.1126/science.abh2644.Faria N.R., Mellan T.A., Whittaker C., Claro I.M., Candido D.D.S., Mishra S., Crispim M.A.E., Sales F.C.S., Hawryluk I., McCrone J.T., Hulswit R.J.G., Franco L.A.M., Ramundo M.S., de Jesus J.G, Andrade P.S., Coletti T.M., Ferreira G.M., Silva C.A.M., Manuli E.R., Pereira R.H.M., Peixoto P.S., Kraemer M.U.G., Gaburo N. Jr, Camilo C.D.C., Hoeltgebaum H., Souza W.M., Rocha E.C., de Souza L.M., de Pinho M.C., Araujo L.J.T., Malta F.S.V., de Lima A.B., Silva J.D.P., Zauli D.A.G., Ferreira A.C.S., Schnekenberg R.P., Laydon D.J., Walker P.G.T., Schlüter H.M., Dos Santos A.L.P., Vidal M.S., Del Caro V.S., Filho R.M.F., Dos Santos H.M., Aguiar R.S., Proença-Modena J.L., Nelson B., Hay J.A., Monod M., Miscouridou X., Coupland H., Sonabend R., Vollmer M., Gandy A., Prete C.A. Jr, Nascimento V.H., Suchard M.A., Bowden T.A., Pond S.L.K., Wu C.H., Ratmann O., Ferguson N.M., Dye C., Loman N.J., Lemey P., Rambaut A., Fraiji N.A., Carvalho M.D.P.S.S., Pybus O.G., Flaxman S., Bhatt S., Sabino E.C. Genomics and epidemiology of the P.1 SARS-CoV-2 lineage in Manaus, Brazil. Science. 2021; 372(6544):815–21. DOI: 10.1126/science.abh2644.Singh J., Rahman S.A., Ehtesham N.Z., Hira S., Hasnain S.E. SARS-CoV-2 variants of concern are emerging in India. Nat. Med. 2021; 27(7):1131–3. DOI: 10.1038/s41591-021-01397-4.Singh J., Rahman S.A., Ehtesham N.Z., Hira S., Hasnain S.E. SARS-CoV-2 variants of concern are emerging in India. Nat. Med. 2021; 27(7):1131–3. DOI: 10.1038/s41591-021-01397-4.Hwang Y.C., Lu R.M., Su S.C., Chiang P.Y., Ko S.H., Ke F.Y., Liang K.H., Hsieh T.Y., Wu H.C. Monoclonal antibodies for COVID-19 therapy and SARS-CoV-2 detection. J. Biomed. Sci. 2022; 29(1):1. DOI: 10.1186/s12929-021-00784-w.Hwang Y.C., Lu R.M., Su S.C., Chiang P.Y., Ko S.H., Ke F.Y., Liang K.H., Hsieh T.Y., Wu H.C. Monoclonal antibodies for COVID-19 therapy and SARS-CoV-2 detection. J. Biomed. Sci. 2022; 29(1):1. DOI: 10.1186/s12929-021-00784-w.Kumar S., Chandele A., Sharma A. Current status of therapeutic monoclonal antibodies against SARS-CoV-2. PLoS Pathog. 2021; 17(9):e1009885. DOI: 10.1371/journal.ppat.1009885.Kumar S., Chandele A., Sharma A. Current status of therapeutic monoclonal antibodies against SARS-CoV-2. PLoS Pathog. 2021; 17(9):e1009885. DOI: 10.1371/journal.ppat.1009885.Kim C., Ryu D.K., Lee J., Kim Y.I., Seo J.M., Kim Y.G., Jeong J.H., Kim M., Kim J.I., Kim P., Bae J.S., Shim E.Y., Lee M.S., Kim M.S., Noh H., Park G.S., Park J.S., Son D., An Y., Lee J.N., Kwon K.S., Lee J.Y., Lee H., Yang J.S., Kim K.C., Kim S.S., Woo H.M., Kim J.W., Park M.S., Yu K.M., Kim S.M., Kim E.H., Park S.J., Jeong S.T., Yu C.H., Song Y., Gu S.H., Oh H., Koo B.S., Hong J.J., Ryu C.M., Park W.B., Oh M.D., Choi Y.K., Lee S.Y. A therapeutic neutralizing antibody targeting receptor binding domain of SARSCoV-2 spike protein. Nat. Commun. 2021; 12(1):288. DOI: 10.1038/s41467-020-20602-5.Kim C., Ryu D.K., Lee J., Kim Y.I., Seo J.M., Kim Y.G., Jeong J.H., Kim M., Kim J.I., Kim P., Bae J.S., Shim E.Y., Lee M.S., Kim M.S., Noh H., Park G.S., Park J.S., Son D., An Y., Lee J.N., Kwon K.S., Lee J.Y., Lee H., Yang J.S., Kim K.C., Kim S.S., Woo H.M., Kim J.W., Park M.S., Yu K.M., Kim S.M., Kim E.H., Park S.J., Jeong S.T., Yu C.H., Song Y., Gu S.H., Oh H., Koo B.S., Hong J.J., Ryu C.M., Park W.B., Oh M.D., Choi Y.K., Lee S.Y. A therapeutic neutralizing antibody targeting receptor binding domain of SARSCoV-2 spike protein. Nat. Commun. 2021; 12(1):288. DOI: 10.1038/s41467-020-20602-5.Баклаушев В.П., Самойлова Е.М., Кузнецова С.М., Ермолаева Е.В., Юсубалиева Г.М., Кальсин В.А., Троицкий А.В. Технологии создания вируснейтрализующих антител человека на примере SARS-CoV-2. Медицина экстремальных ситуаций. 2022; 24(4):5–13. DOI: 10.47183/mes.2022.049.Baklaushev V.P., Samoilova E.M., Kuznetsova S.M., Ermolaeva E.V., Yusubalieva G.M., Kalsin V.A., Lipatova A.V., Troitsky A.V. [Neutralizing antibody creation technologies: case of SARS-CoV-2]. Meditsina Ekstremal’nykh Situatsij [Extreme Medicine]. 2022; 24(4):5–13. DOI: 10.47183/mes.2022.049.Taylor P.C., Adams A.C., Hufford M.M., de la Torre I., Winthrop K., Gottlieb R.L. Neutralizing monoclonal antibodies for treatment of COVID-19. Nat. Rev. Immunol. 2021; 21(6):382–93. DOI: 10.1038/s41577-021-00542-x.Taylor P.C., Adams A.C., Hufford M.M., de la Torre I., Winthrop K., Gottlieb R.L. Neutralizing monoclonal antibodies for treatment of COVID-19. Nat. Rev. Immunol. 2021; 21(6):382–93. DOI: 10.1038/s41577-021-00542-x.Huang Y., Yang C., Xu X.F., Xu W., Liu S.W. Structural and functional properties of SARS-CoV-2 spike protein: potential antivirus drug development for COVID-19. Acta Pharmacol. Sin. 2020; 41(9):1141–9. DOI: 10.1038/s41401-020-0485-4.Huang Y., Yang C., Xu X.F., Xu W., Liu S.W. Structural and functional properties of SARS-CoV-2 spike protein: potential antivirus drug development for COVID-19. Acta Pharmacol. Sin. 2020; 41(9):1141–9. DOI: 10.1038/s41401-020-0485-4.Liu L. Pharmacokinetics of monoclonal antibodies and Fc-fusion proteins. Protein Cell. 2018; 9(1):15–32. DOI: 10.1007/s13238-017-0408-4.Liu L. Pharmacokinetics of monoclonal antibodies and Fc-fusion proteins. Protein Cell. 2018; 9(1):15–32. DOI: 10.1007/s13238-017-0408-4.Иващенко Т.А., Романенко Я.О., Марьин М.А., Карцева А.С., Силкина М.В., Зенинская Н.А., Шемякин И.Г., Фирстова В.В. Оценка эффективности различных адъювантов при получении мышиных моноклональных антител к рецептор-связывающему домену S-белка SARS-CоV-2. Иммунология. 2023; 44(4):481–90. DOI: 10.33029/1816-2134-2023-44-4-481-490.Ivashchenko T.A., Romanenko Ya.O., Marin M.A., Kartseva A.S., Silkina M.V., Zeninskaya N.A., Shemyakin I.G., Firstova V.V. [Evaluation of the efficacy of different adjuvants in producing murine monoclonal antibodies to the receptor-binding domain of the S-protein of SARS-CoV-2]. Immunologiya [Immunology]. 2023; 44(4):481–90. DOI: 10.33029/1816-2134-2023-44-4-481-90.Силкина М.В., Карцева А.С., Рябко А.К., Марьин М.А., Романенко Я.О., Калмантаева О.В., Хлынцева А.Е., Шемякин И.Г., Дятлов И.А., Фирстова В.В. Оптимизация условий электрослияния для получения гибридом, синтезирующих человеческие моноклональные антитела. Биотехнология. 2021; 37(2):65–75. DOI: 10.21519/0234-2758-2021-37-2-65-75.Silkina M.V., Kartseva A.S., Ryabko A.K., Mar’in M.A., Romanenko Ya.O., Kalmantaeva O.V., Khlyntseva A.E., Shemyakin I.G., Dyatlov I.A., Firstova V.V. [Optimization of electrofusion conditions for obtaining hybridomas synthesizing human monoclonal antibodies]. Biotekhnologiya [Biotechnology]. 2021; 37(2):65–75. DOI: 10.21519/0234-2758-2021-37-2-65-75.Куклина Г.В., Ипатов С.С., Горшков А.С., Печенкин Д.В., Еремкин А.В., Кузнецовский А.В., Туманов А.С., Дармов И.В. Получение и характеристика гибридом-продуцентов моноклональных антител к антигенам коронавируса SARS-CоV-2. Проблемы особо опасных инфекций. 2023; 1:105–10. DOI: 10.21055/0370-1069-2023-1-105-110.Kuklina G.V., Ipatov S.S., Gorshkov A.S., Pechenkin D.V., Eremkin A.V., Kuznetsovsky A.V., Tumanov A.S., Darmov I.V. [Obtaining and characterization of hybridomas producing monoclonal antibodies against coronavirus SARS-CоV-2]. Problemy Osobo Opasnykh Infektsii [Problems of Particularly Dangerous Infections]. 2023; (1):105–10. DOI: 10.21055/0370-1069-2023-1-105-110.Mariotti S., Capocefalo A., Chiantore M.V., Iacobino A., Teloni R., De Angelis M.L., Gallinaro A., Pirillo M.F., Borghi M., Canitano A., Michelini Z., Baggieri M., Marchi A., Bucci P., McKay P.F., Acchioni C., Sandini S., Sgarbanti M., Tosini F., Di Virgilio A., Venturi G., Marino F., Esposito V., Di Bonito P., Magurano F., Cara A., Negri D., Nisini R. Isolation and characterization of mouse monoclonal antibodies that neutralize SARS-CoV-2 and its variants of concern Alpha, Beta, Gamma and Delta by binding conformational epitopes of glycosylated RBD with high potency. Front. Immunol. 2021; 12:750386. DOI: 10.3389/fimmu.2021.750386.Mariotti S., Capocefalo A., Chiantore M.V., Iacobino A., Teloni R., De Angelis M.L., Gallinaro A., Pirillo M.F., Borghi M., Canitano A., Michelini Z., Baggieri M., Marchi A., Bucci P., McKay P.F., Acchioni C., Sandini S., Sgarbanti M., Tosini F., Di Virgilio A., Venturi G., Marino F., Esposito V., Di Bonito P., Magurano F., Cara A., Negri D., Nisini R. Isolation and characterization of mouse monoclonal antibodies that neutralize SARS-CoV-2 and its variants of concern Alpha, Beta, Gamma and Delta by binding conformational epitopes of glycosylated RBD with high potency. Front. Immunol. 2021; 12:750386. DOI: 10.3389/fimmu.2021.750386.Володина Е.В., Фролова Н.Ф., Лысенко М.А., Ким И.Г., Ушакова А.И., Виноградов В.Е., Усатюк С.С., Никитина А.М., Маркина У.А., Червинко В.И., Крюков Е.В., Зубкин М.Л. Применение нейтрализующих моноклональных антител при SARS-CoV-2-инфекции у больных, получающих лечение гемодиализом. Инфекционные болезни: новости, мнения, обучение. 2022; 11(4):38–46. DOI: 10.33029/2305-3496-2022-11-4-38-46.Volodina E.V., Frolova N.F., Lysenko M.A., Kim I.G., Ushakova A.I., Vinogadov V.E., Usatiuk S.S., Nikitina А.М., Markina U.А., Chervinko V.I., Kryukov E.V., Zubkin M.L. [The use of neutralizing monoclonal antibodies against SARS-CoV-2 in hemodialysis patient]. Infektsionnye Bolezni: Novosti, Mneniya, Obuchenie [Infectious Diseases: News, Opinions, Training]. 2022; 11(4):38–46. DOI: 10.33029/2305-3496-2022-11-4-38-46.Li D., Sempowski G.D., Saunders K.O., Acharya P., Haynes B.F. SARS-CoV-2 neutralizing antibodies for COVID-19 prevention and treatment. Annu. Rev. Med. 2022; 73:1–16. DOI: 10.1146/annurev-med-042420-113838.Li D., Sempowski G.D., Saunders K.O., Acharya P., Haynes B.F. SARS-CoV-2 neutralizing antibodies for COVID-19 prevention and treatment. Annu. Rev. Med. 2022; 73:1–16. DOI: 10.1146/annurev-med-042420-113838.Zhou D., Ren J., Fry E.E., Stuart D.I. Broadly neutralizing antibodies against COVID-19. Curr. Opin. Virol. 2023; 61:101332. DOI: 10.1016/j.coviro.2023.101332.Zhou D., Ren J., Fry E.E., Stuart D.I. Broadly neutralizing antibodies against COVID-19. Curr. Opin. Virol. 2023; 61:101332. DOI: 10.1016/j.coviro.2023.101332.Meng L., Zha J., Zhou B., Cao L., Jiang C., Zhu Y., Li T., Lu L., Zhang J., Yang H., Feng J., Gu Z., Tang H., Jiang L., Li D., Lavillette D., Zhang X. A Spike-destructing human antibody effectively neutralizes Omicron-included SARS-CoV-2 variants with therapeutic efficacy. PLoS Pathog. 2023; 19(1):e1011085. DOI: 10.1371/journal.ppat.1011085.Meng L., Zha J., Zhou B., Cao L., Jiang C., Zhu Y., Li T., Lu L., Zhang J., Yang H., Feng J., Gu Z., Tang H., Jiang L., Li D., Lavillette D., Zhang X. A Spike-destructing human antibody effectively neutralizes Omicron-included SARS-CoV-2 variants with therapeutic efficacy. PLoS Pathog. 2023; 19(1):e1011085. DOI: 10.1371/journal.ppat.1011085.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.