Роль везикул в транспорте холерного токсина
https://doi.org/10.21055/0370-1069-2023-2-29-34
Аннотация
В обзоре освещены пути секреции основного фактора вирулентности холерного вибриона – холерного токсина – как через двухступенчатую Sec-зависимую систему секреции 2-го типа, так и с помощью везикул наружной мембраны Vibrio cholerae. Обсуждаются пути транспорта токсина в организм хозяина в зависимости от его формы. Хорошо изученный свободный холерный токсин секретируется внеклеточно и передается GM1-зависимым путем через богатые холестерином липидные рафты. Передача холерного токсина, связанного с везикулами, имеет преимущества по сравнению со свободным, так как вещества, находящиеся внутри везикул наружной мембраны, защищены от внешних протеаз и антител хозяина мембраной, формирующей везикулу. Везикулярный транспорт холерного токсина в клетку-мишень происходит по клатрин-зависимому и кавеолин-зависимому путям, а также посредством зависимого от липидных рафтов эндоцитоза, при этом конкретный путь определяется строением везикул. Клатрин-зависимый эндоцитоз описан для штаммов V. cholerae, культивируемых при низкой осмомолярности среды, везикулы наружной мембраны которых содержали внутри субъединицу А холерного токсина. Эндоцитоз, зависимый от липидных рафтов, характерен для везикул, у которых холерный токсин расположен на поверхности. Кроме того, описан эндоцитоз везикул наружной мембраны V. cholerae с помощью структур, известных как кавеолы.
Об авторах
В. П. Зюзина
ФКУЗ «Ростовский-на-Дону научно-исследовательский противочумный институт»
Россия
Россия
344002, Ростов-на-Дону, ул. М. Горького, 117/40
О. А. Якушева
ФКУЗ «Ростовский-на-Дону научно-исследовательский противочумный институт»
Россия
Россия
344002, Ростов-на-Дону, ул. М. Горького, 117/40
Л. П. Алексеева
ФКУЗ «Ростовский-на-Дону научно-исследовательский противочумный институт»
Россия
Россия
344002, Ростов-на-Дону, ул. М. Горького, 117/40
В. В. Евдокимова
ФКУЗ «Ростовский-на-Дону научно-исследовательский противочумный институт»
Россия
Россия
344002, Ростов-на-Дону, ул. М. Горького, 117/40
Д. И. Симакова
ФКУЗ «Ростовский-на-Дону научно-исследовательский противочумный институт»
Россия
Россия
344002, Ростов-на-Дону, ул. М. Горького, 117/40
Список литературы
1. Cho J.Y., Liu R., Macbeth J.C., Hsiao A. The interface of Vibrio cholerae and the gut microbiome. Gut Microbes. 2021; 13(1):1937015. DOI: 10.1080/19490976.2021.1937015.
2. Sanchez J., Holmgren J. Cholera toxin – a foe and a friend. Indian J. Med. Res. 2011; 133(2):153–63.
3. Rueter C., Bielaszewska M. Secretion and delivery of intestinal pathogenic Escherichia coli virulence factors via outer membrane vesicles. Front. Cell. Infect. Microbiol. 2020; 10:91. DOI: 10.3389/fcimb.2020.00091.
4. Zingl F.G., Thapa H.B., Scharf M., Kohl P., Müller A.M., Schild S. Outer membrane vesicles of Vibrio cholerae protect and deliver active cholera toxin to host cells via porin-dependent uptake. mBio. 2021; 12(3):e0053421. DOI: 10.1128/mBio.00534-21.
5. Rasti E.S., Schappert M.L., Brown A.C. Association of Vibrio cholerae 569B outer membrane vesicles with host cells occurs in GM1-independent manner. Cell. Microbiol. 2018; 20(6):e12828. DOI: 10.1111/cmi.12828.
6. Rasti E.S., Brown AC. Cholera toxin encapsulated within several Vibrio cholerae 01 serotype Inaba outer membrane vesicles lacks a functional B-subunit. Toxins (Basel). 2019; 11(4):207. DOI: 10.3390/toxins11040207.
7. Davis B.M., Waldor M.K. Filamentous phages linked to virulence of Vibrio cholerae. Curr. Opin. Microbiol. 2003; 6(1):35– 42. DOI: 10.1016/s1369-5274(02)00005-x.
8. Hsiao A., Zhu J. Pathogenicity and virulence regulation of Vibrio cholerae at the interface of host-gut microbiome interactions. Virulence. 2020; 11(1):1582–99. DOI: 10.1080/21505594.2020.1845039.
9. Biernbaum E.N., Kudva I.T. AB5 enterotoxin-mediated pathogenesis: Perspectives gleaned from Shiga toxins. Toxins (Basel). 2022; 14(1):62. DOI: 10.3390/toxins14010062.
10. Baldauf K.J., Royal J.M., Hamorsky K.T., Matoba N. Cholera toxin B: one subunit with many pharmaceutical applications. Toxins (Basel). 2015; 7(3):974–96. DOI: 10.3390/toxins7030974.
11. Heim J.B., Hodnik V., Heggelund J.E., Anderluh G., Krengel U. Crystal structures of cholera toxin in complex with fucosylated receptors point to importance of secondary binding site. Sci. Rep. 2019; 9(1):12243. DOI: 10.1038/s41598-019-48579-2.
12. Heggelund J.E., Barzowski D., Bjørnestad V.A., Hodnik V., Anderluch G., Krenge U. High-resolution crystal structures elucidate the molecular basis of cholera blood group dependence. PLoS Pathog. 2016; 12(4):e1005567. DOI: 10.1371/journal.ppat.1005567.
13. Ramamurthy T., Mutreja A., Weill F.X., Das B., Ghosh A., Nair G.B. Revisiting the global epidemiology of cholera in conjunction with the genomics of Vibrio cholerae. Front. Public Health. 2019; 7:203. DOI: 10.3389/fpubh.2019.00203.
14. Pennetzdorfer N., Höfler T., Wölflingseder M., Tutz S., Schild S., Reidl J. σE controlled regulation of porin OmpU in Vibrio cholerae. Mol. Microbiol. 2021; 115(6):1244–61. DOI: 10.1111/mmi.14669.
15. Douzi B., Filloux A., Voulhoux R. On the path to uncover the bacterial type II secretion system. Philos. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci. 2012; 367(1592):1059–72. DOI: 10.1098/rstb.2011.0204.
16. Guerrero-Mandujano A., Hernández-Cortez C., Ibarra J.A., Castro-Escarpulli G. The outer membrane vesicles: Secretion system type zero. Traffic. 2017; 18(7):425–32. DOI: 10.1111/tra.12488.
17. Chinnapen D.J.-F., Chinnapen H., Saslowsky D., Lencer W.I. Rafting with cholera toxin: endocytosis and trafficking from plasma membrane to ER. FEMS Microbiol. Lett. 2007; 266(2):129–37. DOI: 10.1111/j.1574-6968.2006.00545.x.
18. Feng Y., Jadhav A.P., Rodighiero C., Fujinaga Y., Kirchhausen T., Lencer W.I. Retrograde transport of cholera toxin from the plasma membrane to the endoplasmic reticulum requires the trans-Golgi network but not the Golgi apparatus in Exo2-treated cells. EMBO Rep. 2004; 5(6):596–601. DOI: 10.1038/sj.embor.7400152.
19. Tsai B., Rodighiero C., Lencer W.I., Rapoport T.A. Protein disulfide isomerase acts as a redox-dependent chaperone to unfold cholera toxin. Cell. 2001; 104(6):937–48. DOI: 10.1016/s00928674(01)00289-6.
20. Burress H., Taylor M., Banerjee T., Tatulian S.A., Teter K. Coand post-translocation roles for Hsp90 in cholera intoxication. J. Biol. Chem. 2014; 289(48):33644–54. DOI: 10.1074/jbc. M114.609800.
21. Kellner A., Taylor M., Banerjee T., Britt C.B.T., Teter K. A binding motif for Hsp90 in the A chains of ADP-ribosylating toxins that move from the endoplasmic reticulum to the cytosol. Cell. Microbiol. 2019; 21(10):e13074. DOI: 10.1111/cmi.13074.
22. Sala A.D., Prono G., Hirsch E., Ghigo A. Role of protein kinase A-mediated phosphorylation in CFTR channel activity regulation. Front. Physiol. 2021; 12:690247. DOI: 10.3389/FPHYS.2021.690247.
23. Chin S., Hung M., Bear C.E. Current insights into the role of PKA phosphorylation in CFTR channel activity and the pharmacological rescue of cystic fibrosis disease-causing mutants. Cell. Mol. Life Sci. 2017; 74(1):57–66. DOI: 10.1007/s00018-016-2388-6.
24. Chatterjee D., Chaudhuri K. Association of cholera toxin with Vibrio cholerae outer membrane vesicles which are internalized by human intestinal epithelial cells. FEBS Lett. 2011; 585(9):1357– 62. DOI: 10.1016/j.febslet.2011.04.017.
25. Furuyama N., Sircili M.P. Outer membrane vesicles (OMVs) produced by gram-negative bacteria: structure, functions, biogenesis, and vaccine application. Biomed Res. Int. 2021; 2021:1490732. DOI: 10.1155/2021/1490732.
26. Caruana J.C., Walper S.A. Bacterial membrane vesicles as mediators of microbe – microbe and microbe – host community interactions. Front. Microbiol. 2020; 11:432. DOI: 10.3389/fmicb.2020.00432.
27. Bitar A., Aung K.M., Wai S.N., Hammarström M.-L. Vibrio cholerae derived outer membrane vesicles modulate the inflammatory response of human intestinal epithelial cells by inducing microRNA-146a. Sci. Rep. 2019; 9(1):7212. DOI: 10.1038/s41598019-43691-9.
28. Mozaheb N., Mingeot-Leclercq M.-P. Membrane vesicle production as a bacterial defense against stress. Front. Microbiol. 2020; 11:600221. DOI: 10.3389/fmicb.2020.600221.
29. O’Donoghue E.J., Krachler A.M. Mechanisms of outer membrane vesicle entry into host cells. Cell. Microbiol. 2016; 18(11):1508–17. DOI: 10.1111/cmi.12655.
30. Cai W., Kesavan D.K., Wan J., Abdelaziz M.H., Su Z., Xu H. Bacterial outer membrane vesicles, a potential vaccine candidate in interactions with host cells based. Diagn. Pathol. 2018; 13(1):95. DOI: 10.1186/s13000-018-0768-y.
31. Rewatkar P.V., Parton R.G., Parekh H.S., Parat M.-O. Are caveolae a cellular entry route for non-viral therapeutic delivery systems? Adv. Drug Deliv. Rev. 2015; 91:92–108. DOI: 10.1016/j. addr.2015.01.003.
32. El-Sayed A., Harashima H. Endocytosis of gene delivery vectors: from clathrin-dependent to lipid raft-mediated endocytosis. Mol. Ther. 2013; 21(6):1118–30. DOI: 10.1038/mt.2013.54.
33. Jan A.T. Outer membrane vesicles (OMVs) of Gramnegative bacteria: a perspective update. Front. Microbiol. 2017; 8:1053. DOI: 10.3389/fmicb.2017.01053.
34. O’Donoghue E.J., Sirisaengtaksin N., Browning D.F., Bielska E., Hadis M., Fernandez-Trillo F., Alderwick L., Jabbari S., Krachler A.M. Lipopolysaccharide structure impacts the entry kinetics of bacterial outer membrane vesicles into host cells. PLoS Pathog. 2017; 13(11):e1006760. DOI: 10.1371/journal.ppat.1006760.
Рецензия
Для цитирования:
Зюзина В.П., Якушева О.А., Алексеева Л.П., Евдокимова В.В., Симакова Д.И. Роль везикул в транспорте холерного токсина. Проблемы особо опасных инфекций. 2023;(2):29-34. https://doi.org/10.21055/0370-1069-2023-2-29-34
For citation:
Zyuzina V.P., Yakusheva O.A., Alekseeva L.P., Evdokimova V.V., Simakova D.I. The Role of Vesicles in Transporting of Cholera Toxin. Problems of Particularly Dangerous Infections. 2023;(2):29-34. (In Russ.) https://doi.org/10.21055/0370-1069-2023-2-29-34
Просмотров: 95
Послать статью по эл. почте 