Сравнительная характеристика антиокислительных ферментов штаммов Yersinia pestis различных подвидов и Yersinia pseudotuberculosis


https://doi.org/10.21055/0370-1069-2008-2(96)-29-32

Полный текст:


Аннотация

Проведено сравнительное электрофоретическое изучение антиокислительных ферментов (супероксиддисмутазы, каталазы и пероксидазы) у штаммов Yersinia pestis, Yersinia pseudotuberculosis, Eschericha coli и Salmonella typhimurium. Показано, что антиокислительные ферменты иерсиний по электрофоретической подвижности отличаются от ферментов E. coli и S. typhimurium. Их экспрессия зависит от температуры культивирования и плазмидного состава. Выявлены особенности экспрессии каталазы-пероксидазы у штаммов возбудителя чумы улэгейского подвида, у штаммов возбудителя псевдотуберкулеза VI серовара и штаммов, выделенных от людей.

Об авторах

Н. А. Видяева
ФГУЗ «Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб», Саратов
Россия


А. В. Гаева
ФГУЗ «Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб», Саратов
Россия


Л. М. Куклева
ФГУЗ «Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб», Саратов
Россия


Г. Н. Одиноков
ФГУЗ «Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб», Саратов
Россия


В. В. Кутырев
ФГУЗ «Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб», Саратов
Россия


Список литературы

1. Джапаридзе М.Н. Каталазная и пероксидазная активность чумного и псевдотуберкулезного микробов [дис. канд. мед. наук]. 1953. 205 с.

2. Куликов О.А., Дробков В.И., Дармов И.В. и др. Супероксиддисмутазы чумного микроба. Вестн. Рос. АМН. 1996; 6:45-9.

3. Куклева Л.М., Проценко О.А., Кутырев В.В. Современные представления о родстве возбудителей чумы и псевдотуберкулеза. Мол. генет., микробиол. и вирусол. 2002,1:3-7.

4. Шиманюк Н.Я., Асеева А.Е., Мишанькин Б.Н. Супероксиддисмутазная активность у иерсиний. В кн.: Иерсиниозы: микробиол., эпидемиол., клиника, патогенез, иммунол. Владивосток; 1968. С. 83-84.

5. Babior B. Oxygen-dependent microbial killing by phagocytes. New Engl. J. Med: 1978; 289: 659-68.

6. Beaman B., Black C., Doughty F., et al. Role of superoxide dismutase and catalase as determinants of pathogenicity of Nocardia asteroids: importance in resistance to microbicidal activities of human polymorphonuclear neutrophils. Infect. Immun. 1985; 47: 135-41.

7. Beauchamp C., Fridovich I. Superoxide dismutase: improved assays and an assay applicable to acrylamide gels. Anal. Biochem. 1971; 44: 276-87.

8. Beyer W., Fridovich I. Assaying for superoxide dismutase activity: some large consequences of minor changes in conditions. Anal. Biochem. 1987; 161: 559-66.

9. Brot N., Weissbach L., Werth J., et al. Enzymatic reduction of protein-bound methionine sulfoxide. Prot. Natl. Acad. Sci USA. 1981; 78:2155-58.

10. Burrows T., Farrel J., Gillett W. The catalase activity of Pasteurella pestis and other bacteria. Br. J. Exp. Pathol. 1964; 45:579-88.

11. Cohen H. The use of diaminobenzidine for spectrophotometric and acrylamide gel detection of sulfite oxidase and its applicability to hydrogen peroxide-genereting enzymes. Anal. Biochem. 1973; 53:208-22.

12. Davis B. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins. Ann. N.Y. Acad. Sci. 1964; 121:404-27.

13. Fridovich I. Oxygen radicals, hydrogen, peroxide and oxygen toxicity. In: W.A. Prior, editor. Free radicals in biology. New York: Academic Press; 1976. p. 239-277.

14. Fridovich I. The biology of oxygen radicals. Science. 1978; 201:875-80.

15. Carcia E., Nedialkov Y., Elliott J., et al. Molecular characterization of KatY (Antigen 5), a thermoregulated chromosomally encoded catalase-peroxidase of Yersinia pestis. J. Bacteriol. 1999; 181(10):3114-22.

16. Gregory E., Fridovich I. Visualization of catalase in acrylamide gels. Analyt. Biochem. 1974; 58:57-62.

17. Hollsstein M., Brooks P., Linn S., et al. Hydroxymethyluracil DNA glycosylase in mammalian cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984; 81:4003-7.

18. Mandell G. Catalase, superoxide dismutase and virulence in Staphylosossus aureus: in vitro and in vivo studies with emphasis on staphylococcal-leukocyte intraction. J. Clin. Invest. 1975; 55: 561-66.

19. Marcheva D., Nicolova S., Veljanov D. О распространении каталазной активности у бактерий рода Yersinia. Докл. Болг. АН. 1988; 41(3):57-60.

20. Mead J. Free radical mechanism of lipid damage and consequences for cellular mambranes. In: W.A. Prior, editor. Free radicals in biology. New York: Academic Press; 1976. P. 51-68.

21. Mehigh R., Brubaker R. Major stable peptides of Yersinia pestis synthesized during the low-calcium response. Infect. Immun. 1993; 61(1):13-22.

22. Raymond S. Acrylamide gel electrophoresis. Ann. N.Y. Acad. Sci. 1964; 121:350-65.

23. Rockenmacher M. Relationship of catalase activity to virulencein Pasteurella pestis. Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1949; 71:99-101.

24. Selander R., Caugant D., Ochman H., et al. Methods of multilocus enzyme electrophoresis for bacterial population genetics and systematics. Appl. Environ. Microbiol. 1986; 51:873-84.

25. Vassilyadi M., Archibald F. Catalase, superoxide dismutase and production of O2-sensitive mutants of Bacillus coagulans. Can. J. Microbiol. 1985; 31:994-99.


Дополнительные файлы

Для цитирования: Видяева Н.А., Гаева А.В., Куклева Л.М., Одиноков Г.Н., Кутырев В.В. Сравнительная характеристика антиокислительных ферментов штаммов Yersinia pestis различных подвидов и Yersinia pseudotuberculosis. Проблемы особо опасных инфекций. 2008;(2(96)):29-32. https://doi.org/10.21055/0370-1069-2008-2(96)-29-32

For citation: Vidyaeva N.A., Gaeva A.V., Koukleva L.M., Odinokov G.N., Kutyrev V.V. Comparative Characteristics of Antioxidative Enzymes of Yersinia pestis Strains of Different Subspecies and Yersinia pseudotuberculosis Strains. Problems of Particularly Dangerous Infections. 2008;(2(96)):29-32. (In Russ.) https://doi.org/10.21055/0370-1069-2008-2(96)-29-32

Просмотров: 32

Обратные ссылки

  • Обратные ссылки не определены.


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 0370-1069 (Print)