Preview

Проблемы особо опасных инфекций

Расширенный поиск

Вирулентность HtpG+ и HtpG штаммов Yersinia pestis для мышей и морских свинок.

https://doi.org/10.21055/0370-1069-2020-2-86-90

Полный текст:

Аннотация

HtpG (высокотемпературный белок G – high-temperature protein G) – бактериальный гомолог высококонсервативного молекулярного шаперона Hsp90 эукариот, играющего важную роль в защите от стресса у многих бактерий. Роль продукта гена htpG, кодирующего синтез высокотемпературного белка G прокариот, в патогенезе бактериальных инфекций до настоящего времени остается не ясной.

Цель работы – изучить функциональную важность HtpG в патогенезе чумы.

Материалы и методы. Аминокислотную последовательность HtpG анализировали с использованием программы BLAST. С помощью сайт-направленного мутагенеза гена htpG (YPO3119) получили изогенные наборы на основе аттенуированного и вирулентных штаммов Yersinia pestis. Свойства полученных мутантов оценивали с использованием микробиологических и биологических методик.

Результаты и обсуждение. Проведенный биоинформационный анализ показал высокую консервативность белка HtpG внутри вида Y. pestis (100 % идентичности), а также 99 % идентичности с белком Y. pseudotuberculosis и 96 % идентичности с белком Y. enterocolitica. Штамм Y. pestis с делецией htpG проявлял чувствительность к температурному и оксидативному стрессу, обладая фенотипом, общим для htpG мутантов других бактериальных видов. Однако мутант не был чувствителен к осмотическому стрессу и комплементу сыворотки крови человека. Утрата чумным микробом способности к синтезу HtpG не оказывала влияния на вирулентность и средние сроки жизни мышей и морских свинок при подкожном способе заражения, что свидетельствует о неперспективности его использования в качестве молекулярной мишени для терапии и/или вакцинопрофилактики чумы.

Об авторах

Е. А. Красильникова
ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии»
Россия

Красильникова Екатерина Александровна

142279, Московская обл., п. Оболенск



Р. З. Шайхутдинова
ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии»
Россия
142279, Московская обл., п. Оболенск


Т. Э. Светоч
ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии»
Россия
142279, Московская обл., п. Оболенск


М. Е. Платонов
ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии»
Россия
142279, Московская обл., п. Оболенск


Т. И. Комбарова
ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии»
Россия
142279, Московская обл., п. Оболенск


С. А. Иванов
ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии»
Россия
142279, Московская обл., п. Оболенск


С. В. Дентовская
ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии»
Россия
142279, Московская обл., п. Оболенск


А. П. Анисимов
ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии»
Россия
142279, Московская обл., п. Оболенск


Список литературы

1. Wandinger S.K., Richter K., Buchner J. The Hsp90 chaperone machinery. J. Biol. Chem. 2008; 283:18473–7. DOI: 10.1074/jbc.R800007200.

2. Bardwell, J.C., Craig, E.A. Eukaryotic Mr 83,000 heat shock protein has a homologue in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987; 84(15):5177–88. DOI: 10.1073/pnas.84.15.5177.

3. Guisbert E., Yura T., Rhodius V.A., Gross C.A. Convergence of molecular, modeling, and systems approaches for an understanding of the Escherichia coli heat shock response. Microbiol Mol. Biol. Rev. MMBR. 2008; 72(3):545–54. DOI: 10.1128/MMBR.00007-08.

4. Frydman J. Folding of newly translated proteins in vivo: the role of molecular chaperones. Annu. Rev. Biochem. 2001; 70:603–48. DOI: 10.1146/annurev.biochem.70.1.603.

5. Choi S., Jang K., Yun H.-J., Kang D.-H. Identification of the Vibrio vulnificus htpG gene and its influence on cold shock recovery. J. Microbiol. 2012; 50:707–11. DOI: 10.1007/s12275-012-2294-z.

6. Dang W., Hu Y.-H., Sun L. HtpG is involved in the pathogenesis of Edwardsiella tarda. Vet. Microbiol. 2011; 152(3–4):394–400. DOI: 10.1016/j.vetmic.2011.05.030.

7. Tanaka N, Nakamoto H. HtpG is essential for the thermal stress management in cyanobacteria. FEBS Lett. 1999; 458(2):117– 23. DOI: 10.1016/s0014-5793(99)01134-5.

8. Garcie C., Tronnet S., Garйnaux A., McCarthy A.J., Brachmann A.O., Pйnary M., Houle S., Nougayrиde J.P., Piel J., Taylor P.W., Dozois C.M., Genevaux P., Oswald E., Martin P. The bacterial stress-responsive Hsp90 chaperone (HtpG) is required for the production of the genotoxin colibactin and the siderophore yersiniabactin in Escherichia coli. J. Infect. Dis. 2016; 214(6):916–24. DOI: 10.1093/infdis/jiw294.

9. Verbrugghe E., Van Parys A., Leyman B., Boyen F., Haesebrouck F., Pasmans F. HtpG contributes to Salmonella typhimurium intestinal persistence in pigs. Vet. Res. 2015; 46(1):118. DOI: 10.1186/s13567-015-0261-5.

10. Weiss D.S., Brotcke A., Henry T., Margolis J.J., Chan K., Monack D.M. In vivo negative selection screen identifies genes required for Francisella virulence. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007; 104(14):6037–42. DOI: 10.1073/pnas.0609675104.

11. King A.M., Bartpho T., Sermswan R.W., Bulach D.M., Eshghi A., Picardeau M., Adler B., Murray G.L. Leptospiral outer membrane protein LipL41 is not essential for acute leptospirosis, but requires a small chaperone, Lep, for stable expression. Infect. Immun. 2013; 81(8):2768–76. DOI: 10.1128/IAI.00531-13.

12. Donnenberg M.S., Kaper J.B. Construction of an eae deletion mutant of enteropathogenic Escherichia coli by using a positiveselection suicide vector. Infect. Immun. 1991; 59:4310–17. PMID: 1937792. PMCID: PMC259042

13. Datsenko K.A., Wanner B.L. One-step inactivation of chromosomal genes in Escherichia coli K-12 using PCR products. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000; 97(12):6640–5. DOI: 10.1073/pnas.120163297.

14. Barnes M.G., Weiss A.A. BrkA protein of Bordetella pertussis inhibits the classical pathway of complement after C1 deposition. Infect. Immun. 2001; 69(5):3067–72. DOI: 10.1128/IAI.69.5.30673072.2001

15. Prodromou C., Roe S.M., O’brien R., Ladbury J.E., Piper P.W., Pearl L.H. Identification and structural characterization of the ATP/ADP-binding site in the Hsp90 Molecular chaperone. Cell. 1997; 90(1):65–75. DOI: 10.1016/s0092-8674(00)80314-1.

16. Pearl L.H., Prodromou C. Structure and mechanism of the Hsp90 molecular chaperone machinery. Annu. Rev. Biochem. 2006; 75:271–94. DOI: 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142738.

17. Hecker M., Schumann W., Vцlker U. Heat-shock and general stress response in Bacillus subtilis. Mol. Microbiol. 1996; 19(3):417–28. DOI: 10.1046/j.1365-2958.1996.396932.x.

18. Anisimov A.P., Dentovskaya S.V., Titareva G.M., Bakhteeva I.V., Shaikhutdinova R.Z., Balakhonov S.V., Lindner B, Kocharova N.A., Senchenkova S.N., Holst O., Pier G.B., Knirel Y.A. Intraspecies and temperature-dependent variations in susceptibility of Yersinia pestis to the bactericidal action of serum and to polymyxin B. Infect. Immun. 2005; 73(11):7324–31. DOI: 10.1128/ IAI.73.11.7324-7331.2005.

19. Bardwell J.C., Craig E.A. Ancient heat shock gene is dispensable. J. Bacteriol. 1988; 170(7):2977–83. DOI: 10.1128/jb.170.7.2977-2983.1988.

20. Schulz A., Schwab S., Homuth G., Versteeg S., Schumann W. The htpG gene of Bacillus subtilis belongs to class III heat shock genes and is under negative control. J. Bacteriol. 1997; 179(10): 3103–9 DOI: 10.1128/jb.179.10.3103-3109.1997.

21. Thomas J.G., Baneyx F. Roles of the Escherichia coli small heat shock proteins IbpA and IbpB in thermal stress management: comparison with ClpA, ClpB, and HtpG in vivo. J. Bacteriol. 1998; 180(19):5165–72. DOI: 10.1128/JB.180.19.5165-5172.1998.

22. Winston J.L., Toth S.I., Roe B.A., Dyer D.W. Cloning and characterization of the Actinobacillus actinomycetemcomitans gene encoding a heat-shock protein 90 homologue. Gene. 1996; 179(2):199–204. DOI: 10.1016/s0378-1119(96)00317-4.

23. Fang F., Barnum S.R. The heat shock gene, htpG, and thermotolerance in the cyanobacterium, Synechocystis sp. PCC 6803. Curr. Microbiol. 2003; 47:341–6. DOI: 10.1007/s00284-002-4015-z.

24. Hossain M.M., Nakamoto H. Role for the cyanobacterial HtpG in protection from oxidative stress. Curr. Microbiol. 2003; 46:70–6. DOI: 10.1007/s00284-002-3831-5.


Для цитирования:


Красильникова Е.А., Шайхутдинова Р.З., Светоч Т.Э., Платонов М.Е., Комбарова Т.И., Иванов С.А., Дентовская С.В., Анисимов А.П. Вирулентность HtpG+ и HtpG штаммов Yersinia pestis для мышей и морских свинок. Проблемы особо опасных инфекций. 2020;(2):86-90. https://doi.org/10.21055/0370-1069-2020-2-86-90

For citation:


Krasil’nikova E.A., Shaikhutdinova R.Z., Svetoch T.E., Platonov M.E., Kombarova T.I., Ivanov S.A., Dentovskaya S.V., Anisimov A.P. Virulence of HtpG+ and HtpG strains of Yersinia pestis for Mice and Guinea Pigs Problems of Particularly Dangerous Infections. 2020;(2):86-90. (In Russ.) https://doi.org/10.21055/0370-1069-2020-2-86-90

Просмотров: 98


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 0370-1069 (Print)
ISSN 2658-719X (Online)