Мембранный белок OmpT холерного вибриона как возможный представитель омптинов семейства Vibrionaceae
https://doi.org/10.21055/0370-1069-2014-3-52-56
Аннотация
В работе рассматривается состояние проблемы омптинов энтеробактерий, их структура и функции, а также возможная роль в патогенезе вызываемых ими инфекций. У холерного вибриона выделен и очищен с помощью дифференциального центрифугирования и колоночной хроматографии пориновый белок наружных мембран OmpT c молекулярной массой около 40 кДа, синтез которого находится под контролем сложной системы регуляции. Он не содержит в своем составе цистеина, наделен протеолитической активностью с широкой субстратной специфичностью: способен гидролизовать фибрин, протамин, желатин, активировать плазминоген человека в плазмин, что обеспечивает известные преимущества вибрионам во время пребывания в кишечнике чувствительного хозяина. Сравнительный компьютерный анализ аминокислотной последовательности показал, что белок OmpT холерного вибриона лишь отдаленно родственен омптинам энтеробактерий (13 % идентичности и сходства) и возможно принадлежит к новому классу поринов семейства Vibrionaceae .
Ключевые слова
Vibrio cholerae,
омптин,
плазминоген,
плазмин,
порин,
Vibrio cholerae,
omptin,
plasminogen,
plasmin,
porin
Об авторах
Б. Н. Мишанькин
Ростовский-на-Дону научно-исследовательский противочумный институт
Россия
Россия
О. В. Дуванова
Ростовский-на-Дону научно-исследовательский противочумный институт
Россия
Россия
Л. В. Романова
Ростовский-на-Дону научно-исследовательский противочумный институт
Россия
Россия
Е. С. Шипко
Ростовский-на-Дону научно-исследовательский противочумный институт
Россия
Россия
А. С. Водопьянов
Ростовский-на-Дону научно-исследовательский противочумный институт
Россия
Россия
Список литературы
1. Дентовская С.В., Платонов М.Е., Бахтеева И.В., Анисимов А.П. Наличие полной структуры кора липополисахарида необходимо для активации плазминогена возбудителя чумы. Пробл. особо опасных инф. 2007; 93:49-51.
2. Заднова С.П. Функциональная роль ToxR-регулируемых белков внешней мембраны Vibrio choleraе. Пробл. особо опасных инф. 2004; 1(87):9-13.
3. Шипко Е.С., Мишанькин Б.Н., Дуванова О.В., Романова Л.В., Ерибекян А.К. Плазминоген-активирующая способность холерного вибриона и участие мембранного белка OmpT в этом процессе. Защита населения и среда обитания. 2012; 4(229):17-9.
4. Craig S.A., Carpenter C.D., Mey A.R., Wickoff E.E., Payne S.M. Positive regulation of the Vibrio cholerae porin OmpT by iron and Fur. J. Bacteriol. 2011; 193(23):6505-11.
5. Dekker N., Cox R.C., Kramer R.A., Edmond M.R. Substrate specificity of the integral membrane protease OmpT determined by spatially addressed peptide libraries. Biochemistry. 2001; 40:1694-701.
6. Ding Y., Davis B.M., Waldor M.K. Hfq is essential for Vibrio cholerae virulence and downregulates σe expression. Mol. Microbiol. 2004; 53(1):345-54.
7. Eren E., van den Berg B. Structural basis for activation of an integral membrabe protease by lipopolysaccharide. J. Biol. Chem. 2012; 287(28):23971-6.
8. Goguen J.D., Bugge T., Degen J.L. Role of pleiotropic effects of plasminogen deficiency in infection experiment with plasminogen-deficient mice. Methods. 2000; 21:179-83.
9. Kienle Z., Emody L., Svanborg C., O’Toole P.W. Adhesive properties conferred by the plasminogen activator of Yersinia pestis. J. Gen. Microbiol. 1992; 138:1679-87.
10. Kramer R.A., Brandenburg K., Vandenputte-Rutten L., Werkhoven M., Gros P., Dekker N., Egmond M.R. Lipopolysaccharide regions involved in the activation of Escherichia coli outer membrane protease OmpT. Eur. J. Biochem. 2002;269:1746-52.
11. Kuehn M.J., Kesty N.C. Bacterial outer membrane vesicles and the host-pathogen interaction. Genes Dev. 2005;19:2645-55.
12. Kukkonen M., Lahteenmaki K., Suomalainen M., Kalkkinen N., Emody L., Lang H., Korhonen T.K. Protein regions important for plasminogen inactivation and inactivation of α2-antiplasmin in the surface protease Pla of Yersinia pestis. Mol. Microbiol. 2001; 40(5):1097-111.
13. Kukkonen M., Korhonen T.K. The omptin family of enterobacterial surface proteases/ adhesines: from housekeeping in Escherichia coli to systemic spread of Yersinia pestis. Int. J. Med. Microbiol. 2004; 294(1):7-14.
14. Kutyrev V., Mehigh R.J., Motin V.L., Pokrovskaya M.S., Smirnov G.B., Brubaker R.R. Expression of the plague plasminogen activator in Yersinia pseudotuberculosis and Escherichia coli. Infect. Immun. 1999; 67(3):1359-67.
15. Lahteenmaki K., Virkola R., Saren A., Emody L., Korhonen T.K. Expression of plasminogen activator pla of Yersinia pestis enhances bacterial attachment to the mammalian extracellular matrix. Infect. Immun. 1998; 66(12):5755-62.
16. Li C.C., Crawford J.A., DiRita V.J., Kaper J.B. Molecular cloning and transcriptional regulation of ompT, a ToxR-repressed gene in Vibrio cholerae. Mol. Microbiol. 2000; 35(1):189-203.
17. Martinez-Govea A., Ambrosio J., Gutierrez-Coogco L., Flisser A. Identification and strain differentiation of Vibrio cholerae by using polyclonal antibodies against outer membrane proteins. Clin. Diagn. Lab. Immunol. 2001; 8(4):768-71.
18. Merrell D.S., Bailey C., Kaper J.B., Camilli A. The ToxR-mediated organic acid tolerance response of Vibrio cholerae requires OmpU. J. Bacteriol. 2001; 183(9):2746-54.
19. Mey A.R., Craig S.A., Payne S.M. The effects of amino acids supplementation on porin expression and ToxR levels in Vibrio cholerae. Infect. Immun. 2012; 80(2):518-28.
20. Miller V., Mekalanos J.J. A novel suicide vector and its use in construction of insertion mutations: osmoregulation of outer membrane proteins and virulence determinants in Vibrio cholerae requires toxR. J. Bacteriol. 1988; 170(6):2575-83.
21. Osorio C., Martinez-Wilson H., Camilli A. The ompU paralog vca1008 is required for virulence of Vibrio cholerae. J. Bacteriol. 2001; 186(15):5167-71.
22. Potempa J., Pike R.N. Corruption of innate immunity by bacterial proteases. J. Innate Immun. 2009; 1(2):70-87.
23. Provensano D., Klose K.E. Altered expression of the ToxR-regulated porins OmpU and OmpT diminishes Vibrio cholerae bile resistance, virulence factors expression and intestinal colonization. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2000; 97(18):10220-4.
24. Provensano D., Lauriano C.M., Klose K.E. Characterization of the role of the ToxR-modulated outer membrane porins OmpU and OmpT in Vibrio cholerae virulence. J. Bacteriol. 2001; 183(12):3652-62.
25. Sodeinde O.A., Subrahmanyan Y.V., Stark K., Quan T., Bao Y., Goguen J.D. A surface protease and the invasive character of plague. Science. 1992; 258:1004-7.
26. Song T., Sabharwal D., Wai S.N. VrrA mediates Hfq-dependent regulation of OmpT synthesis in Vibrio cholerae. J. Mol. Biol. 2010; 400:682-8.
27. Skorupski K., Taylor R.K. Cyclic AMP and its receptor protein negatively regulate the coordinate expression of cholera toxin and toxin-coregulated pilus in Vibrio cholerae. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997; 94:265-70.
28. Sperandio V., Giron J.A., Silveira W.D., Kaper J.B. The OmpU outer membrane protein, a potential adherence factor of Vibrio cholerae. Infec. Immun. 1995; 63(11):4433-8.
29. Stumpe S., Schmid R., Stefens D.L., Georgious G., Bakker E.P. Identification of OmpT as the protease that hydrolyzes the antimicrobial peptide protamine before it enters growing cells of E. coli. J. Bacteriol. 1998; 180(15):4002-6.
30. Vandeputte-Rutten L., Kramer R.A., Kroon J., Dekker N., Egmond M.R., Gros P. Crystal structure of the outer membrane protease OmpT fom E. coli suggest a novel catalytic site. EMBO J. 2001; 20:5033-9.
31. Vogel J., Papenfort K. Small non-coding RNA’s and the bacterial outer membrane. Curr. Opin Microbiol. 2006; 9(6):605-11.
Рецензия
Для цитирования:
Мишанькин Б.Н., Дуванова О.В., Романова Л.В., Шипко Е.С., Водопьянов А.С. Мембранный белок OmpT холерного вибриона как возможный представитель омптинов семейства Vibrionaceae. Проблемы особо опасных инфекций. 2014;(3):52-56. https://doi.org/10.21055/0370-1069-2014-3-52-56
For citation:
Mishan’Kin B.N., Duvanova O.V., Romanova L.V., Shipko E.S., Vodop’Yanov A.S. Cholera Vibrio Membrane Protein OmpT as an Omptin Belonging to Vibrionaceae Family. Problems of Particularly Dangerous Infections. 2014;(3):52-56. (In Russ.) https://doi.org/10.21055/0370-1069-2014-3-52-56
Просмотров: 593
Послать статью по эл. почте 